阿尔茨海默症与蛋白修饰
阿尔茨海默症(Alzheimer's disease，简称AD)俗称老年痴呆症，是一种中枢神经系统退行性疾病，引发患者的认知障碍和记忆能力损害，导致患者日益恶化的生活能力减退和死亡。已故的美国前总统里根，英国的前首相撒切尔夫人等名人均受此病困扰和折磨。
AD的主要病理特征为脑内分布有大量的β-淀粉样蛋白(β-amyloid， Aβ)沉积形成的老年斑(senile plaque， SP)、神经元内高度磷酸化tau蛋白聚集形成的神经原纤维缠结(neurofibrillary tangle)、神经元营养障碍、神经元的大量丢失、突触的损害和丢失。Tau蛋白的异常磷酸化与Tau蛋白的聚集及AD的进程相关。越来越多的证据表明，Tau蛋白的异常聚集与Tau蛋白的翻译后修饰有一定的关系，如糖基化、乙酰化、泛素化/SUMO化、肽脯氨酸异构化等。
蛋白质的翻译后修饰包括磷酸化、乙酰化、甲基化、泛素化和SUMO化等，它们可以通过调节底物蛋白的活性、亚细胞器定位、稳定性或者与其它蛋白质的相互作用而达到调节蛋白功能的作用。很多神经退行性疾病相关蛋白如huntingtin、ataxin-1、α-synuclein、DJ-1和tau等由于SUMO化修饰而对蛋白功能以及疾病发病过程产生影响。因此，蛋白质的翻译后修饰作用与神经退行性疾病之间存在着很大的联系。
阿尔茨海默氏病(AD)的相关蛋白tau是能被SUMO1修饰的，被SUMO2／3修饰的程度较SUMO1弱，而且tau的SUMO化位点K340是在其微管结合结构域。Tau不仅能被SUMO修饰也可以被泛素化，两者之间存在着竞争性，从而调节tau的稳定性。随着更多SUMO的底物被发现，以及SUMO化机制和功能更深刻的研究，我们将会更好的理解SUMO化修饰在神经退行性疾病中的作用。
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