10月1日，国际学术期刊Nucleic Acids Research 在线发表了中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所国家蛋白质科学中心（上海）丁建平研究组的最新研究成果：Molecular basis for the substrate specificity and catalytic mechanism of thymine-7-hydroxylase in fungi，该研究工作揭示了真菌胸腺嘧啶水解酶T7H底物特异性的分子基础和催化机制。
DNA胞嘧啶的甲基化是一种重要的表观遗传修饰，在很多生物学过程中发挥重要作用，属于双加氧酶家族的TET蛋白参与了DNA的主动去甲基化过程。哺乳动物中TET蛋白催化5-甲基胞嘧啶（5mC）到5-羟甲基胞嘧啶（5hmC）、5-醛基胞嘧啶（5fC）和5-羧基胞嘧啶（5caC）的多步氧化反应，该催化过程与真菌中胸腺嘧啶水解酶T7H催化的从胸腺嘧啶（T或5mU）到5-羟甲基尿嘧啶（5hmU）、5-醛基尿嘧啶（5fU）和5-羧基尿嘧啶（5caU）的多步氧化反应过程在化学特性上存在很多相似之处，且TET和T7H均为双加氧酶超家族成员。虽然TET蛋白与包含5mC修饰碱基的DNA复合物的晶体结构已经被报道，但TET蛋白识别和区分胞嘧啶C5位不同修饰基团以及催化5mC发生连续氧化反应的分子机制仍不清楚。因此，研究T7H的底物特异性识别和催化机制可以增进对TET蛋白结构和功能的理解。