Cell：触动癌细胞自我毁灭
来自华盛顿大学的研究人员构建出了一种叫做“BINDI”的蛋白分子，并证实其能够触动感染EB病毒的癌细胞自毁。这一重要的研究成果发表在6月19日的《细胞》（Cell）杂志上。
许多癌症都与EB病毒有关，它能够扰乱机体清除衰老、异常、感染和损伤细胞。在其导致的单核细胞增多症及其他疾病发作后，EB病毒可长时间持续存在。它们通过阻止细胞瓦解杀死自身和入侵物得以存活下来。病毒对细胞群调控造成的干扰有可能促成了癌性过度生长。
在这篇Cell文章中，研究人员描述了他们采用计算机设计、构建及测试一种可破坏EB病毒干扰作用的蛋白质的过程。他们发现BINDI可以促进EB病毒感染癌细胞系萎缩、分解组件，并碎裂成小块。
这一BINDI蛋白质是由华盛顿大学蛋白质设计研究所构建而成。论文的主要作者是华盛顿大学生物化学系的Erik Procko和生物工程学系的Geoffrey Y. Berguig。他们与华盛顿大学、Fred Hutchinson癌症研究中心、西雅图癌症护理联盟及斯克里普斯研究所的科学家及临床医生展开了合作。
研究小组还在EB病毒阳性的淋巴瘤实验室模型中测试了这一蛋白。淋巴瘤是一种可累及淋巴结、脾、骨髓、血液和身体其他部位的癌症类型。研究人员将淋巴瘤组织移植到小鼠身上，以此作为活体系统评估了BINDI的疗效。
科学家们借助于一种新设计用来将蛋白质货物传送到细胞内癌症靶点的抗体导向纳米载体，将这一蛋白质传送到了癌细胞中。BINDI按命令发挥作用：它抑制了肿瘤生长，使得小鼠的生存时间延长。
研究人员说：“我们对于设计出一些选择性杀死靶向细胞的蛋白质尤其感兴趣，因为相比于当前对其他细胞产生毒性作用的化合物，它们或许能够提供某些优势。”
这项工作还证实了开发出新型细胞内蛋白质药物的可能性，当前的蛋白质疗法都仅限于细胞外靶标。
BINDI被设计用于识别及附着EB病毒的BHRF1蛋白，其会忽略其他相似的蛋白。BHRF1使得癌细胞得以存活，当与BINDI结合时它则不再能够阻止细胞死亡。
通过检测BINDI的晶体结构，科学家们看到它与计算机设计的蛋白质分子结构几乎完全匹配。
“蛋白质模型和实际结构之间这种紧密的契合凸显了我们在开发设计毒素上取得的成功，”研究人员说。
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