诺奖得主Cell解析β2AR信号动态
美国斯坦福大学医学院分子与细胞生理与医学系著名结构生物学家Brian K. Kobilka教授，也是Confometrx生物技术公司的奠基人之一，2011年当选美国国家科科学院院士。2012年因“G蛋白偶联受体研究”和另一位美国科学家Robert J. Lefkowitz获得2012年诺贝尔化学奖。延伸阅读：Science，Nature聚焦2012诺贝尔化学奖。
Kobilka教授以GPCR（G蛋白偶联受体）结构生物学研究著称，曾在2007年与另外一位科学家Raymond C. Stevens，利用T4溶菌酶融合蛋白方法解析了第一个非视紫红质GPCR晶体结构：人β2肾上腺素受体，这篇发表在Sciene上的文章被引上千次，后来他还独立地通过抗体片段介导法解析了人β2肾上腺素受体的结构。Kobilka教授在GPCR结构生物学方面的重要贡献曾入选2007年Science十大科学突破成果，除此之外，他还荣获过2004年的Javit神经科学探索奖。Brian K. Kobilka多年来坚持不懈，开创了很多GPCRs晶体学上的突破性方法，是揭示β2肾上腺素受体晶体结构的第一人，引导了近年来GPCRs受体晶体结构领域的迅猛发展。尤其令人惊叹的是，他展示了β2肾上腺素受体激活瞬间的晶体构象。
五月十四日，他带领的研究小组借助于双电子共振光谱和9F-fluorine NMR技术在《Cell》发表学术文章，解析β2AR受体信号转导的动态过程。
G蛋白偶联受体（GPCRs）将细胞外环境信号转换为细胞内环境信号的蛋白质。为了对“信号转导过程中细胞外配体对受体细胞质构象的调控”有一个结构性的了解，该研究小组借助于双电子共振光谱和9F-fluorine NMR技术，解析了β2肾上腺素受体（β2AR）胞内结构域的结构动力学。
这些研究表明，非配体化（unliganded）和反向激动剂结合的β2AR，主要存在于两种非活性构象，可在几百微秒的时间内交换。虽然激动剂可使平衡朝着一种细胞质G蛋白的构象转换，但它们不能完全这样做，从而增加了构象的异质性和惰性、中间及活跃状态的共存。
完全转化为活性构象，要求与G蛋白或细胞内G蛋白类似物的后续互动。这些研究表明，激动剂结合位点和G-蛋白偶联接口（一般可引起许多GPCRs中观察到的复杂信号行为）之间存在一种松散的变构耦合。
