蒲慕明小组发现泛素连接酶修饰途径

2011-1-30 16:33 来源: 生物通
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  来自加州大学伯克利分校Helen Wills神经科学研究所等处的研究人员发现了蛋白泛素化途径中的一种关键调控的新机制,有助于解释细胞功能蛋白选择性降解。这一研究成果公布在《神经元》(Neuron)杂志上。

  领导这一研究的是著名的神经生物学家蒲慕明教授,其现任中科院神经科学研究所所长,主要研究的方向包括神经环路的可塑性,从神经可塑性到大脑的发育。

  泛素连接酶是蛋白泛素化途径中的第三个酶(Ubiquitin E3 ligases),这种酶是一种能够将泛素分子连接到目的蛋白的某个赖氨酸上的酶,这种酶可以将目的蛋白质多泛素化,即加上多个泛素分子,形成多泛素链,具有重要的意义,参与了调控肿瘤发生等方面功能。但是这种酶本身是否被修饰,如果被修饰了,又是如何进行修饰的,对此科学家们并不清楚。

  在这篇文章中,研究人员发现经PKA依赖性磷酸化修饰的Smad泛素化调节因子1(Smad ubiquitination regulatory factor 1,Smurfl)能启动泛素连接酶在两种蛋白(轴突发育过程中完全不同的功能)中的选择活性,这对于解释局部细胞功能中蛋白选择性降解具有重要的意义。