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乙酰辅酶A合成酶向Ni超氧化物歧化酶的酶功能转换机制
近期，《化学通讯》（Chem.Comm.）报道了中科院强磁场科学中心应用电子顺磁共振方法，协助复旦大学揭示乙酰辅酶A合成酶向Ni超氧化物歧化酶的酶功能转换机制。
众所周知，金属蛋白（包括金属酶）几乎占目前已知蛋白质的二分之一，其功能涉及电子传递、物质能量代谢、金属离子转运和药物代谢等各个方面。金属蛋白的金属中心结构及其微环境的变化及其导致的功能改变常常是理解生理与病理变化的关键因素。对它们的研究将有助于阐明人类疾病的分子机制，可为疾病的防治和新型药物的设计提供新的线索。电子顺磁共振能有效揭示电子自旋状态、动力学特性，是揭示金属的配位几何，捕捉金属蛋白/金属酶的反应中间体的重要研究手段。
乙酰辅酶A合成酶（ACS）是一种双功能金属蛋白，来源于厌氧自养菌如：产甲烷（methanogens）、产乙酸菌（homoacetogens）和海藻（archaea）。它催化两种生物有机金属反应,包括乙酰辅酶A的合成。科研人员基于其结构利用分子动力学模拟以及DFT计算的方法，在ACS的Ni周围残基定向突变相关残基，使其具有了NiSOD歧化超氧负离子的功能。
利用中科院强磁场科学中心低温下电子顺磁共振方法验证了在ACS中，通过关键氨基酸残基的改造，使它拥有了歧化超氧负离子的能力。在超氧负离子的氧化下，Ni2+中心被氧化成了溶液体系中不稳定的Ni3+态，利用电子顺磁共振谱学的方法，捕捉到了这一中间态的配位状态，为阐明ACS-NiSOD like的功能机理提供了的证据。
该文已经于2013年1月3日在《化学通讯》在线发表。
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