Nature重要成果：揭秘核糖体的自我组装
核糖体由蛋白和RNA组成，是负责蛋白质合成的重要细胞机器。本期Nature杂志上发表的一篇文章，为核糖体的自我组装提供了新的线索。
“核糖体拥有五十多种不同的元件，就像一台复杂的缝纫机，”Illinois大学的物理学教授Taekjip Ha说，他与化学教授Zaida Luthey-Schulten、Johns Hopkins大学的生物物理学教授Sarah Woodson共同领导了这项研究。“令人惊叹的是，核糖体不仅能够组装蛋白质，还能自我组装。”
2000年，科学家们发布了完整核糖体的精确原子结构，这一成就为他们赢得了2009年的诺贝尔化学奖。十多年来，人们一直在深入研究核糖体的功能机制，但对核糖体的自我组装并不了解，Luthey-Schulten说。
核糖体具有两个亚基，这些亚基由精确折叠的蛋白和RNA组成。研究团队对大肠杆菌E. coli的小核糖体亚基进行了研究，该亚基由约20种蛋白和一个核糖体RNA(16S)组成。
研究人员对一种核糖体蛋白进行了标记，该蛋白被称为S4，人们认为在核糖体自我组装时，S4是首先与16S RNA相互作用的蛋白。此外，他们还标记了16S RNA上的两个位点。这些标记发不同颜色的荧光，当它们相互接近时荧光会更加明亮(FRET技术)。这样的信号能够反映出RNA与蛋白相互作用的情况。
研究人员最感兴趣的是16s RNA的中心区域，此前有研究显示，在核糖体组装的早期阶段这一区域是RNA-蛋白互作的关键。他们通过计算显微镜(computational microscope)对FRET的实验结果进行分析，发现S4蛋白和16S核糖体RNA处于惊人的动态中。这种蛋白对RNA稍有限制，但仍允许它进行波动和改变构象。
研究团队发现，S4蛋白倾向于结合处于特殊构象的RNA，这种构象不存在于组装完成后的核糖体中。这一点令他们感到惊讶，因为人们通常认为核糖体蛋白会将RNA锁定在最终的三维形态。
“我们发现S4和RNA的复合体并非固定不变，”Ha说。“它实际上处于动态之中，而这样的动态让下一个蛋白能够结合上来。”
“S4结合之后会诱导RNA发生构象改变，现出其他蛋白结合的位点，”他说。“在第二个蛋白结合上来之前，第三个蛋白的结合位点不会出现。” 这样的机制使核糖体的组装非常迅速，Luthey-Schulten说。
研究人员指出，细菌核糖体的自我组装机制，为人们提供了抗生素攻击的新靶点。细菌中的这种蛋白/RNA区域有鲜明的特征，人们可以特异性地靶标这一过程，而不对人类的核糖体造成影响。
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