FucP蛋白结构及表面静电势分布

　　上海光源（SSRF）生物大分子晶体学线站用户、清华大学医学院教授颜宁领导的研究组与生命学院王佳伟博士、龚海鹏博士，合作开展大肠杆菌岩藻糖（L-fucose）转运蛋白（FucP）结构与功能的研究，揭示了FucP在底物识别和转运，以及质子传递偶联过程中起关键作用的残基D46和E135，为理解MFS家族提供了一个新的重要研究系统。相关论文于9月27日在线发表在Nature杂志。文章报道两个结构，其中一个结构（FucP-N162A）的数据完全在SSRF上收集。

　　FucP从属于Major Facilitator Superfamily (MFS)超家族。MFS超家族转运蛋白是一类非常古老、在各个物种中都起着重要作用的转运蛋白，目前已知一级序列的家族成员超过一万个，它们在营养物质和代谢产物的转运、细菌抗药性以及神经信号传导等各种生理过程中起着重要作用。由于MFS转运蛋白的重要生理功能，它们的结构与功能受到了广泛的关注。然而迄今为止，这个家族中只有三个蛋白的结构被报道，并且观测到的仅有向胞内开放与两端封闭两种构象。一直以来，为了证明最基本的转运原理适用于MFS家族，本领域迫切希望获得向胞外开放的MFS转运蛋白的构象。