7月5日，国际学术期刊The Journal of Biological
Chemistry发表了中科院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所胡红雨课题组的研究论文——Structural Transformation of
the Amyloidogenic Core Region of TDP-43 Protein Initiates Its Aggregation and
Cytoplasmic
Inclusion。该论文发现了TDP-43蛋白C-端区域的淀粉样核心序列，阐明了该序列在TDP-43蛋白的结构转换、淀粉样积聚和包涵体形成过程中的重要作用。
肌萎缩侧索硬化症(Amyotrophic Lateral Sclerosis, ALS)和额颞叶变性(Frontotemporal Lobar
Degeneration，FTLD)
是两类临床表征相似的神经退行性疾病，主要病理特征是神经元的退化，而且在这些神经细胞内检测到大量包涵体的存在。胡红雨课题组先期的研究工作阐明了
TDP-43蛋白的35-KDa裂解片段TDP-35是其在细胞质内形成包涵体的主要原因，并且包涵体的形成引起该蛋白质参与RNA加工功能的改变 (Che-MX，et
al. FASEB J，2011, 25: 2344)。