亮氨酸拉链的简介
蛋白质局部结构形式，即适于大分子之间相互结合的基元（motif）之一。在生物化学的研究中，发现某些DNA结合蛋白的一级结构C末端区段，亮氨酸总是有规律地每隔7个氨基酸就出现一次。蛋白质α-螺旋每绕一圈为3.6个氨基酸残基。这种一级结构形成α-螺旋时，亮氨酸必与螺旋轴平行而在外侧同一线上排布，每绕两圈出现一次，如图1中的1,8,15,22位；而且，亮氨酸R-基因上的分支侧链也露于螺旋之外成规律地相间。所谓拉链，就是两组平行走向，带亮氨酸的α-螺旋形成的对称二聚体。每条肽链上的亮氨酸残基，侧链上R-基因的分支碳链，又刚好互相交错排列，故名。亮氨酸拉链结构常出现于真核生物DNA结合蛋白的C-端，它们往往是和癌基因表达调控功能有关，故受到研究者的重视。这类蛋白质的主要代表为酵母的转录激活因子GCN4，癌蛋白Jun，Fos，Myc，增强子结合蛋白C/EBP等。这类基元结构是解决基因转录调控的途径之一，并将会在生命科学研究中继续成为主导领域的研究课题。
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