关于骨桥蛋白的蛋白结构的介绍
OPN作为带负电的非胶原性骨基质糖蛋白，广泛的分布于多种组织和细胞中，其相对分子质量约为44 kDa，约含300 个氨基酸残基，其中天冬氨酸、丝氨酸和谷氨酸残基占有很高的比例，约占总氨基酸量的一半。骨桥蛋白多肽链的二级结构中包括8个α螺旋和6个β折叠结构，高度保守的RGD基元两端各有一个β折叠结构，分子中心部位是a螺旋结构。骨桥蛋白分子中约含有30个寡糖基，其中10 个是唾液酸。
（1）精氨酸-甘氨酸-天冬氨酸（RGD）序列：Yee(1996年)提出OPN含有(Arg-Gly-Asp，RGD)序列，这一序列在不同物种的OPN中都普遍存在，这一序列对于OPN发挥粘附功能起着重要的作用。RGD序列为高度保守的特异性细胞黏附功能阈，通过该序列可与细胞表面整合素受体 avβ、avβ3、avβ5等结合，介导糖蛋白与细胞间的粘附过程，引起局部黏附，改变细胞骨架，促进细胞游。RGD序列具有高度保守性，一旦变异或缺失将丧失其促粘附的功能。
（2）凝血酶裂解位点：RGD序列结构中有RS位点，位于RGD序列羧基端第6位氨基酸残基所形成的肽键，是凝血酶的裂解位点，可将其裂解成45kD及24kD两个片断。其中45kD片断更能刺激细胞的黏附和迁移。与完整的OPN分子相比，被凝血酶裂解后含有RGD序列的N末端片断（45kD片断）促进粘附的功能反而加强，而缺乏RGD序列的氨基片断（24kD片断）其粘附能力减弱。凝血酶对OPN的剪切很可能是机体对OPN功能的一种自然生理调节。
（3）基质金属蛋白酶（MMP）作用位点：发OPN分子中存在3个MMP上的酶切位点和2个 MMP-7的酶切位点。与凝血酶的功能相似，OPN经MMP-3或MMP-7酶切以后其诱导巨噬细胞迁移的功能明显增强；
（4）非RGD细胞粘附位点：在骨桥蛋白的羧基末端序列中，还有一段非RGD的细胞粘附位点，OPN以非RGD依赖方式与细胞表面CD44结合而发挥细胞信号分子的作用，其主要与细胞免疫有关；
（5）钙离子结合位点：酪氨酸蛋白激酶Ⅱ、蛋白激酶C等能催化骨桥蛋白分子中丝氨酸和苏氨酸残基发生磷酸化，磷酸化的OPN可与多个 Ca2+结合在一起。
