载脂蛋白CII的结构及生理功能
结构
人Apo CⅡ为含79个 氨基酸残基的单链多肽，分子量为9.1kD。先合成的Apo CⅡ含101氨基酸残，其中 22个氨基酸构成信号肽，除去信号肽后则转变为成熟Apo CⅡ。Apo CⅡ的等电点为5.0，其氨基酸组成有3个特点: ⑴缺乏组氨酸和半胱氨酸； ⑵ 含有较多的极性氨基酸； ⑶苏氨酸及丝氨酸较高。
对Apo CⅡ的氨基酸序列进行Chuo-Fasman分析表明： Apo CⅡ的第13-22,29-40,43-52氨基酸残基为双性α螺旋，具有与脂质结合的功能，第9-12、23 -26 、53-56氨基酸残基为β转角结构，第61-74AA残基为α-双性螺旋，是与脂质 结合的区域，第1-39、54-69氨基酸残基为β-转角结构。对Apo CⅡ溴化氰水解片段或合成片段的研究表明： Apo CⅡ激活LPL的肽段为羧基端56-79氨基酸残基，其激活作用可被具有结合磷脂活性的第44-55氨基酸残基段加强； 切除Apo CⅡ羧基末端3 个氨基酸残基，Apo CⅡ激活LPL的活性完全丧失。
Apo CⅡ基因与Apo CI、Apo E基因成簇排列，位于19 号染色体长臂 q13 区。Apo CⅡ基因长3320bp，含4个外显子和3个内含子。外显子分别为29bp 、 68bp 、160bp和241bp。外显子1包括mRNA 5'端非翻译区的大部分，外显子2包含5' 端非翻译区的小部分(约13bp）及信号肽中前18 个氨基酸的密码子，外显子3由编码信号肽后9个氨基酸及成熟Apo CⅡ蛋白的1050位氨基酸的核苷酸组成。外显子4 包括编码成熟Apo CⅡ蛋白的51-79位氨基酸的核苷酸顺序及3'端非编码区。在3'非编码区有3个poly A信号，在此apoly A后还有一个Alu复序列存在，其意义尚不清楚。内含子分别为2386bp、1676和296bp。内含子1位于蛋氨酸起始密码（翻译起始点）上游第13与14核苷酸之间，把外显子1和外显子2隔开。内含子2在编码信号肽的第4位氨基酸的密码子处把外显子2和外显子3隔开。内含子3则在编码第50 氨基酸密码子处将外显子3和外显子4隔开。内含子1含有4个Alu重复序列且富含GC。内含子3含有 36 -40bp 的重复序列，在这些重复序上游 31bp处有一个潜在的增强核心序列： CATACCAC。在转录起始点上游6个bp组成TATA盒，可能为启动子的一部分。
生理功能
（一）、LPL是CM和VLDL水解的关键酶。研究表明： Apo CⅡ是LPL不可缺少的激活剂，Apo CⅡ缺乏时，LPL 活性极低； apo CⅡ存在时，LPL活性可增加10-50倍，因此apo CⅡ具有促进CM和VLDL降解的作用。apo CⅡ激活LPL的机理可能是： Apo CⅡ从"酶-底物"中间体接受脂酰基，然后将其转移到白蛋白上。
（二）、Apo CⅡ还具有抑制肝脏对CM和VLDL摄取的作用。
（三）、在体外试验中发现，Apo CⅡ还可抑制HTGL活性，抑制程度与Apo CⅡ浓度呈线性关系。由于HL可催化经LPL作用后脂蛋白残粒中TG水解，因此Apo CⅡ亦可能参与血浆中脂蛋白残粒的清除过程。
（四）、Apo CⅡ也能激活LCAT，但其作用远弱于Apo AI和Apo CI等。
