以X射线晶体学测定几种结合蛋白与DNA的三维结构,得出一些惊人的结果。它们表明调节蛋白(阻遏蛋白)与特异的DNA部位是如何结合的。第一个测定的结构是E.coli CAP蛋白的结构,随后不久,λCro蛋白、A阻遏物及噬菌体434的阻遏蛋白(λ的近亲)先后测定成功。有如晶体学家预测的那样,活性结合单位为两个相同的球状多肽链的二聚体,在空间以相反的取向形成一个二重对称轴的构象,与DNA的结合部位的结构相吻合(图2)。 调节蛋白与DNA的结合是由两股较短而邻近的α-螺旋形成。λ阻遏蛋白结构是在第2及第3个α-螺旋上,Cro和CAP也有类似结构。在λ阻遏蛋白中螺旋3从蛋白质表面突出,与其对手(即λ阻遏蛋白二聚体第二个亚基)恰好以B-DNA(3.4nm)的螺旋重复距离相隔开。模型表明螺旋3与大沟恰相吻合,于是阻遏蛋白二聚体通过每个单体的螺旋3与操纵基因的一半相互接触而与DNA的一侧相结合。大部分接触是由大沟的碱基边沿与螺旋3侧链的氢键靠互补完成。下列事实有力地证实这个模型,即影响λ阻遏蛋白与操纵基因的大多数突变种都是改变两个相邻α-螺旋的氨基酸。最近这个模型己用噬菌体434X射线分析直接证实。