网格蛋白依赖的胞吞作用
网格蛋白（Clathrin）由3个二聚体组成，每个二聚体包括1条相对分子质量为1.8*10^5的重链和1条3.5*10^4～4*10^4的轻链。3个二聚体形成三脚蛋白复合体（triskelion），是包被的结构单位。当配体与膜上受体结合后，网格蛋白聚集在膜下，逐渐形成直径50-100nm的质膜凹陷，称网格蛋白包被小窝(clathrin-coated pit)。一种小分子GTP结合蛋白--发动蛋白（dynamin）在深陷的包被小窝的颈部组装成环，发动蛋白水解与其结合的GTP引起颈部缢缩，最终脱离质膜形成网格蛋白包被膜泡(clathrin-coated vesicle)。几秒钟后，网格蛋白便脱离包被膜泡返回质膜附近区域以便重复使用，脱包被的囊泡与早胞内体（early endosome）融合，从而将转运分子及胞外液体摄入细胞。在大分子跨膜转运中，网格蛋白本身并不起捕获特异转运分子的作用，有特异性选择作用的是包被中另一类衔接蛋白（adaptin），它既能结合网格蛋白，又能识别跨膜受体胞质面的尾部肽信号（peptide signal），从而通过网格蛋白包被膜泡介导跨膜受体及其结合配体的选择性运输。
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