蛋白质的二级结构与超二级结构结构的组装块
一、蛋白质的二级结构
蛋白质在细胞中必须通过详细的三维结构识别成千上万种的不同分子，这就需要蛋白质分子具有结构多样性。蛋白质结构研究得出的第一个重要的基本规律是水溶性球状蛋白质分子折叠的重要驱动力，它是将疏水侧链置于分子内部，产生一个"疏水内核"和一个亲水表面。为了把侧链放到分子内部去，相应的高度极化亲水的主链也必须折叠到内部去，主链上的极性基团必须由疏水环境下的氢键所中和。这个问题通过在蛋白质分子内部形成规律的二级结构得到了妥善解决。这些二级结构通常是α-螺旋或β-折叠。此两种类型的二级结构的特征是主链的NH基团和C=O基团互相形成氢键，导致一些连续的残基具有相同的φ和ψ角。
1、α-螺旋
α -螺旋是蛋白质分子的主要结构成分之一，是由一段连续的肽链片段形成的。标准α-螺旋为每圈3.6个残基，第n个残基的C=O和第n+4个残基的NH之间形成氢键。除最后一个C=O基团和第一个NH基团外，α-螺旋的其余所有NH和C=O基团均形成了氢键。α-螺旋的末端是极性的，并总是位于蛋白质中的长度变化很大，可以从4个残基到40个残基不等。在蛋白质结构中观察到的α-螺旋几乎都是右手螺旋。短的（3-5个残基）的左手螺旋偶尔也可以发生。
α -螺旋中的氢键均指向相同的方向，所以肽单位沿螺旋轴处于相同的取向。由于肽单位有来自于不同的NH和C=O基团的极性偶极运动，因此这些偶极运动也是沿着螺旋轴的方向，其总体效应是一个有意义的净偶极。α-螺旋的氨基酸可提供部分正电荷，羧基端可提供部分负电荷，这些电荷可以攻击其反电荷的配基。带负电荷的配基，尤其当它们含有磷酸基团时，通常结合在α-螺旋的氨基酸。这可能是由于附加的偶极效应，α-螺旋的氨基端有自由的NH基团和较为有利的几何位置，可以与磷酸基团形成特殊的氢键。这样的配基互相作用在蛋白质结构中是较为常见的，同时也是一个很好的仅与主链构象有关的通过主链专一性相互作用的例子。
2、β-折叠
蛋白质的另一种主要结构成分是β-折叠，这种结构是由蛋白质分子中几段区域的称为β-链的多肽链形成的。在β-折叠中，β-链通常有5-10个残基的长度，肽链处于舒展的构象状态，这些β-链互相靠近并向前延伸，一条β-链的C=O基团和另一条β- 链的NH基团形成氢键。几条这样的β-链形成的β-折叠，Ca原子处于β-折叠的上部和下部，侧链也交替地指向β-折叠的上部和下部。
β -链可以两种方式形成β-折叠。一种是所有β-链均具有相同的方向，称为平行β-折叠；另一种是相互靠近的两条β-链具有相反的方向，称为反平行β-折叠。这两种β-折叠有β-链有着截然不同的氢键模式。反平行β-折叠的β-链间的氢键方向几乎垂直于β-链，平行β-折叠的平行β-链间的氢键方向则与平行β-链方向呈若干角度。在这两种平行β-折叠中，除了位于两侧的β-链外，所有肽链上的C=O基团和NH基团都形成了氢键。β-折叠也可以以混合的平行和反平行的形式存在。在已知蛋白质结构的β-折叠中，大约有20%的情况是一边为平行β-链而另一边为反平行β-链，几乎所有的β-折叠，不管是平行的或是混合的，均存在着链的扭曲，这种扭曲总是具有相同的手性，通常大部分为右手扭曲。
二、蛋白质的超二级结构
l 、α-环-α花样
若干二级结构可以特殊的几何组合出现在蛋白质结构中，这些组合起来的结构单元称作超二级结构或花样。超二级结构可与某些特殊的生物功能相联系，也可仅作为结构的组装块。α-环-α花样是含有两个α-螺旋，并以一个环区域相连接的具有特殊功能的超二级结构。在已知的蛋白质结构中观察到两种这样的花样，一种是 DNA结合花样，另一种是钙结合花样又称EF手，每种都有自己的几何形状和所需的氨基酸残基序列。
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