染色质非组蛋白亮氨酸拉链模式
在构建转录复合物过程中,普遍涉及蛋白与蛋白之间的相互作用,形成二聚体是识别特异DNA序列蛋白的相互作用的共同原则,亮氨酸拉链就是富含Leu残基的一段氨基酸序列所组成的二聚化结构。这类序列特异性DNA结合蛋白家族,包括酵母的转录激活因子（GCN4）、癌蛋白Jun、Fos、Myc以及增强子结合蛋白（enhancer binding protein,C/EBP）等。所有这些蛋白的肽链羧基端约35个氨基酸残基有形成α螺旋的特点,每两圈（7个氨基酸残基）有一个亮氨酸残基。这样,在α螺旋一侧的Leu排成一排,两个蛋白质分子的α -螺旋之间靠Leu残基之间的疏水作用力形成一条拉链状结构。这类蛋白与DNA的特异结合都是以二聚体形式起作用的,但与DNA结合的结构域是拉链区相邻的肽链 N 端带正电荷的碱性氨基酸区。
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