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PNAS:揭秘保守的病毒感染机制

2013.6.18

  近年来人们发现,包括HIV、Ebola在内的许多病毒,都会利用细胞的蛋白复合体ESCRT(Endosomal Sorting Complexes Required for Transport)为自己打开出口,以便从受感染细胞释放出去。

  现在,印第安纳大学和蒙大拿州立大学的生物学家发现,感染古生菌的病毒也采用了同样的策略,说明挟持ESCRT是一个古老而保守的机制,这项研究发表在美国国家科学院院刊PNAS杂志上。

  这一发现令科学家们非常惊讶,因为包括植物和动物在内的真核生物,与古生菌差异非常大,古生菌细胞中甚至还没有明确的核结构。

  这项研究中的古生菌是Sulfolobus solfataricus,这是一种存在于火山泉中的嗜热菌,能够在极端环境下(高温)生存。研究人员对感染该古生菌的病毒STIV进行研究,发现STIV与许多感染人类的病毒一样,都依赖宿主的ESCRT复合体来完成自己的生活周期。

  研究人员通过被称为双杂交筛选的分子生物学技术,解析STIV和ESCRT蛋白之间的相互作用。这一技术可以检测蛋白之间,或者蛋白与DNA之间的结合情况。研究显示,STIV病毒的主要衣壳蛋白B345与ESCRT复合体中的SSO0619相互作用,而病毒蛋白C92与ESCRT复合体中的SSO0910存在相互作用。

  随后,研究人员分别通过荧光显微技术(epiflouresence microscopy)和透射电镜,在被STIV感染的细胞中,定位ESCRT复合体的各组分。研究显示,在被感染的S. solfataricus细胞中,出现了ESCRT复合体的Vps4蛋白,而该蛋白不存在于未被感染的细胞。研究人员指出,当病毒蛋白C92表达并使细胞瓦解时,细胞膜中会形成金字塔结构,而Vps4就位于这一结构之中。若C92受到抑制,Vps4就不会出现。

  文章总结道,在嗜热菌S. solfataricus受到感染时,Vps4被招募到病毒的出芽位点。值得注意的是,有研究表明,当HIV感染人体时,真核ESCRT复合体中的Vps4蛋白也出现在病毒的出芽位点上。

  “我们认为,在STIV感染过程中,ESCRT具有双重功能。第一,通过病毒B345蛋白和宿主SSO0619蛋白的相互作用,ESCRT帮助构建STIV的病毒颗粒,”这项研究的领导者之一,印第安纳大学的Stephen D. Bell教授说。“第二,C92所形成的金字塔结构与ESCRT的Vps4蛋白有关,说明在病毒瓦解细胞的过程中ESCRT具有至关重要的作用。”

  在植物和动物中,ESCRT复合体对于细胞分裂非常关键。有研究显示,ESCRT复合体在古生菌中也扮演着类似的角色。而在这两种截然不同的体系中,ESCRT复合体都被病毒所利用。

  研究人员指出,病毒挟持ESCRT的机制相当古老,早在古生菌和真核生物分支前就已演化形成。“这项研究可以帮助人们进一步了解,宿主和病毒互作的演化。更重要的是,我们展示了一个简单的新模式系统,有助于深入研究病毒劫持细胞的机制,”Bell教授说。

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