关于β螺旋的结构介绍

　　第一个被发现的β螺旋结构是在酶的果胶酸裂解酶中，其中包含一七转螺旋，达到34Å（3.4 nm）长。P22噬菌体的tailspike蛋白，拥有一个13圈的螺旋，由其构成的同源三聚体达到了200Å（20 nm）的长度。它的内部密集，无中心孔，包含了疏水残基和通过盐桥中和的带电残基。

　　果胶裂解酶和P22噬菌体的tailspike蛋白均含有右旋螺旋。左手螺旋已经在一些酶比如UDP-N-乙酰葡糖胺转移酶和细菌碳酸酐酶中被观察到。其他含有β-螺旋的蛋白，包括黄粉虫抗冻蛋白（右手螺旋）和云杉蚜虫抗冻蛋白（左手螺旋），苏氨酸会出现在β螺旋与冰晶的接触面，以抑制结晶。

　　β-螺旋可以有效地相互联系，无论是面对面（交配的三棱柱面）或端到端（形成氢键）的形态。因此，β螺旋可以类似卷曲螺旋段，作为“标签”诱导其他蛋白质关联。