组织蛋白酶的合成途径
组织蛋白酶都是由无活性的前体酶原(preprocathepsin) 水解而成，其在体内的合成途径为：首先在核糖体结合膜上以前体酶原的形式合成， 经转铁蛋白先进入内质网，然后进入高尔基体， 同时通过糖基化及磷酸化作用形成甘露糖-6 -磷酸蛋白， 最后通过溶酶体上甘露糖-6 -磷酸特异性受体的识别作用，间接转运到溶酶体中 。
同所有木瓜蛋白酶类半胱氨酸蛋白酶一样，组织蛋白酶的前体酶原也由信号肽(signal-peptide)、前体肽(propeptide) 和含有成熟蛋白酶活性中心的催化域(catalytic domain)构成。信号肽的长度在10 ～ 20 个氨基酸残基之间，它负责将核糖体表达的前体酶原蛋白转运至内质网，在内质网被水解掉后形成只含前体肽和催化域的酶原(procathepsin)。
前体肽氨基酸残基数差别较大(36 ～ 315 之间)，它占据了酶的活性中心，使酶原没有催化活性， 并随之转运入胞内溶酶体，在溶酶体的酸性条件下自动水解， 去掉前体肽，产生有活性的成熟的组织蛋白酶。
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