肌动蛋白的遗传性能介绍
结构蛋白的主要相互作用是基于钙粘蛋白的粘附连接。肌动蛋白丝通过纽 蛋白与α -肌动蛋白和膜连接。 纽蛋白的头部结构域通过α-连环蛋白 ， β-连环蛋白和γ-连环蛋白与E-钙粘蛋白结合 。 纽蛋白的尾部结构域与膜脂质和肌动蛋白丝结合。
肌动蛋白是整个进化过程中最高度保守的蛋白质之一，因为它与大量其他蛋白质相互作用。 它在人和酿酒酵母 （一种酵母）之间的基因水平上具有80.2%的序列保守性 ，并且蛋白质产物的一级结构的保守性为95%。
尽管大多数酵母仅具有单个肌动蛋白基因，但是高等真核生物通常表达由相关基因家族编码的几种肌动蛋白同种型 。哺乳动物至少有6种肌动蛋白异构体由不同的基因编码， 根据它们的等电点分为三类（α， β和γ）。一般来说，α肌动蛋白存在于肌肉中（α-骨骼，α-主动脉平滑，α-心脏），而β和γ同种型在非肌肉细胞中很突出（β-细胞质，γ1-细胞质，γ2-肠道平滑） 尽管同种型的氨基酸序列和体外特性高度相似，但这些同种型在体内不能完全相互替代。
典型的肌动蛋白基因具有约100个核苷酸的5'UTR ，1200个核苷酸的翻译区和200个核苷酸的3'UTR 。大多数肌动蛋白基因被内含子打断，在19个特征明确的位置中有多达6个内含子。家族的高保守性使肌动蛋白成为比较内含子 -早期和内含子 -晚期内含子进化模型的研究的优选模型。
所有非球形原核生物似乎都具有编码肌动蛋白同源物的基因如MreB ； 这些基因是维持细胞形状所必需的。 质粒衍生的基因ParM编码肌动蛋白样蛋白，其聚合形式是动态不稳定的 ，并且似乎在细胞分裂期间通过类似于真核有丝分裂中微管所用的机制将质粒DNA分配到其子细胞中肌动蛋白存在于光滑和粗糙的内质网中。
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