关于β-BGT蛋白质结构的简介

　　β-银环蛇毒素最初是从台湾银环蛇（Bungarus multicinctus）中分离鉴定出的为突触前碱性多肽神经毒素，由A链和B链两条链构成，其分子量为20~22kD，等电点为8.8~9.7。A链通过Cys15和B链的Cys55相连，把2条链连接起来。 [27] A链含120个氨基酸，有13个半胱氨酸，分子量为13500D，一级结构类似于蛇毒和哺乳动物胰腺中的磷脂酶A2（PLA2），但活性比较弱。His48，Asp99和Tyr52的侧链互相影响形成一个氢键中心，组成活性中心区域，处于活性中心的氨基酸是相当保守的。B链由60个氨基酸组成，分子量为7000 D，与胰蛋白酶抑制剂、毒素I及树眼镜蛇毒素具有序列同源性，并且有阻断钾离子通道的功能。其中树眼镜蛇毒素分离自非洲的曼巴蛇，选择性地阻断神经元的电压门控钾通道。

　　从台湾银环蛇（Bungarus multicinctus）中已分离出7种β-银环蛇毒素异构体。除了A2链外，A1和A3链的cDNA还未克隆到。然而，另外三个A链异构体（A4~A6）的cDNA已被克隆。化学修饰研究结果表明，A链是具有较弱磷脂酶A2活力的亚基，并且具有神经毒性效应。眼镜蛇蛇毒中并没有发现突触前神经毒素即β-神经毒素。眼镜蛇中克隆到的磷脂酶A2含119个氨基酸和7对二硫键，为酸性蛋白质，具有较强的PLA2活性。

　　Yang等研究β1-BGT的免疫化学性质时，通过定量沉淀反应和研究Fab片段组成的可溶性复合物的分子量分析发现β1-BGT A链，B链的抗原决定簇的数目分别为5和2。其制备了23个单克隆抗体，其中7个能抑制PLA270%的活性，中和毒素的毒性。免疫印迹显示，6个单克隆抗体识别连续的表位。A链的序列31-37，46-51，91-98，100-106是可以被中和的表位。