常规核小体的结构包括一个由四种组蛋白H2A、H2B、H3、H4组装而成的蛋白核心，一条在组蛋白核心上缠绕1.6圈、长度为147 bp的双链DNA。核小体具有稳定的结构，对DNA组成和组蛋白修饰的改变均不敏感。组蛋白变体可改变核小体和染色质结构调控基因转录，在迄今测定的所有单核小体结构中，组蛋白H3变体核小体是构象改变最大的CENP-A核小体，结构显示，CENP-A核小体包含的DNA为121 bp，但是其蛋白核心结构变化不大。组蛋白H2A变体H2A.B和H2A.Z.2.2分别在精原细胞和人脑组织中特异表达，在精子发生、转录起始、RNA剪切等过程中发挥重要功能。H2A.B和H2A.Z.2.2形成开放的核小体结构，并“破坏”染色质结构，导致染色质松散。但是这种开放的核小体极不稳定，难以获得高精度结构。
近期，中国科学院生物物理研究所研究员周政课题组与研究员朱平课题组合作，在THE EMBO JOURNAL上，在线发表题为Structural basis of nucleosome dynamics modulation by histone variants H2A.B and H2A.Z.2.2的研究论文。该研究利用冷冻电镜，解析分别包含组蛋白变体H2A.B和H2A.Z.2.2的核小体结构，阐明H2A变体蛋白调控核小体动态性和染色质结构开放的分子机制。