纤维素酶复合物介绍
在许多细菌中，体内的纤维素酶是在超分子复合物（纤维素小体）中组织起来的复杂酶结构。它们可以包含但不限于五种不同的酶亚基，代表即内切纤维素酶、外切纤维素酶、纤维二糖酶、氧化纤维素酶和纤维素磷酸化酶，其中只有外切纤维素酶和纤维二糖酶参与β(1→4)键的实际水解。组成纤维素体的亚单位的数量也可以决定酶活性的速率。
多域纤维素酶在许多分类群中广泛存在，然而，在纤维素体中发现的来自厌氧细菌的纤维素酶具有最复杂的结构，由不同类型的模块组成。例如，Clostridiumcellulolyticum产生13种GH9模块化纤维素酶，其中包含不同数量和排列的催化域(CD)、碳水化合物结合模块(CBM)、dockerin、接头和Ig样域。
例如，来自里氏木霉的纤维素酶复合物包含标记为C1的组分（57,000道尔顿），其分离结晶纤维素链、内切葡聚糖酶（约52,000道尔顿）、外切葡聚糖酶（约61,000道尔顿）和β-葡糖苷酶（约61,000道尔顿）道尔顿）。
在产生纤维素体的细菌基因组中已经鉴定出许多被称为dockerins和cohesins的“特征”序列。根据它们的氨基酸序列和三级结构，纤维素酶分为氏族和科。
由于酶与纤维素底物之间的紧密接近，多模块纤维素酶比游离酶（只有CD）更有效，这是由于协同作用。CBM参与纤维素的结合，而糖基化接头为CD提供灵活性，以提高活性和蛋白酶保护，并增加与纤维素表面的结合。
推荐
