胃蛋白酶的基本特征介绍

　　胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时，具有一定的氨基酸序列特异性。例如，它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽键；而如果往某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸时，则不能有效地对此肽键进行剪切。 这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更为明显：只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。指由胃腺主细胞分泌的一种分子量为35000的消化酶。该酶是以无活性的胃蛋白酶原(Pepsinogen)分泌，在盐酸的作用下激活为胃蛋白酶。可分解蛋白质中苯丙氨酸或酪氨酸与其他氨基酸形成的肽键，产物为蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。该酶的最适pH为2左右。胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性，其最适pH值约为3。在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。胃蛋白酶的活性能够被pepstatin所抑制。