生物膜离子通道分子构象和门控动力学介绍
离子通道研究的前沿是试图从分子水平揭示通道蛋白的空间构象、构象变化与通道门控动力学之间的关系。
N-AchR通道
已测定了受体蛋白质分子量是250000，并测定了它的全部氨基酸序列，确证该受体通道由、α、γ和δ5个亚基组成，这4种亚基有相似的氨基酸顺序，但只有α亚基上有 α-BGTX的特异结合位点。一种构象模型是：5个亚基各有若干个α螺旋跨膜排列，共同形成五瓣状的蛋白质复合物，两个α亚基间是亲水的离子通道，通道开口约25埃，中间是6～7埃的狭窄孔道，其中排列有负电性氨基酸残基侧链。当两个 Ach分子分别结合于两个α亚基特定位点后，引起局部构象变化，使通道开放。
钠通道
从电鳗电板分离的钠通道蛋白质分子量是208321，是由1820个氨基酸组成的多肽序列，可分为4个相似的区段，每个区段中分别有较集中的正电性和负电性的氨基酸序列节段。多种钠通道构象模型的共同特征是：由多个α螺旋跨膜排列组成通道，通道内侧应富含极性的氨基酸残基侧链，每个通道的控制部分由离子选择性滤器、活化闸门和失活闸门3部分组成，其实体是氨基酸侧链的极性基团。膜电位变化时，电场诱导极性基团运动，使通道局部构象发生变化，导致通道的开放、失活或关闭，并产生门控电流。关于关闭、活化和失活3种状态之间的转化，有两种观点：一种认为通道从关闭态必须经活化态才能转化为失活态（偶联方式），另一种认为从关闭态可以直接转化为失活态（非偶联方式），目前非偶联方式得到较多的实验事实支持。
推荐
