根据免疫球蛋白G分子中γ链抗原性差异，人免疫球蛋白G 有4个亚类：免疫球蛋白G 1、免疫球蛋白G 2、免疫球蛋白G 3和免疫球蛋白G 4（小鼠4个亚类是免疫球蛋白G 1、免疫球蛋白G 2a、免疫球蛋白G 2b和免疫球蛋白G 3）。其中免疫球蛋白G 3γ3铰链区含有62个氨基酸残基，具有4个重复γ1铰链区（15个氨基酸残基）的串连结构，重链间二硫键数量多，约10～15个，因此易被蛋白酶裂解，半衰期也较短。

　　不同免疫球蛋白G 亚类的生物学活性有所差异（表2-3）。免疫球蛋白G 的半衰期相对较长，约为20～30天。免疫球蛋白G 可通过经典途径活化补体，其固定补体的能力依次是免疫球蛋白G 3>免疫球蛋白G 1>免疫球蛋白G 2,在小鼠为免疫球蛋白G 2b>免疫球蛋白G 2a>免疫球蛋白G 3，人的免疫球蛋白G 4和小鼠的免疫球蛋白G 1无固定补体的能力。