酶催化反应的特征和公式介绍
特征
酶催化反应还表现出一种在非酶促反应中不常见到的特征，即可与底物饱和。当底物浓度增加时，酶反应速率达到平衡并接近一个最大值m（见图）。
公式简介
1913年L.迈克利斯和L.M.门顿发展了关于酶的作用和动力学的一般理论，假定酶E首先与底物S结合形成酶－底物复合物ES；然后此复合物在第二步反应中分解形成游离的酶和产物P：
在动力学研究中通常使用的条件下，酶的浓度与底物相比是非常低的。当酶和底物混合后，ES的浓度迅速增加直至到达恒态,这种恒态通常在很短时间内就能达到,并可维持一段时间，在这段时间内，整个反应的速率基本上是恒定的。该速率被称为反应的初速率0，它可用产物的生成速率来测量：式中【Et】为总的酶浓度；为底物的浓度；1、2、3为反应速率常数。当底物浓度无穷大时，初速率接近最大值m，m=3【Et】。定义m=(2+3)/1，则得：
0=m/(1+m/)
式中m称为迈克利斯常数，代表在给定的酶浓度下，反应速率达到最大值的一半时所需的底物浓度。当3与2相比很小时,m就接近于酶－底物络合物的离解常数,可作为酶与其底物亲和力的量度。
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