分泌型免疫球蛋白A的结构特征
IgA在分泌物中主要以二聚体形式存在，SIgA是由十肽组成的免疫球蛋白，来自2个不同的细胞系，沉降系数为11S，它包含2个单体的IgA、1条J链和1个分泌片，它们通过共价结合就形成所谓的SIgA。
单体IgA主要存在于血清中，含量较低，其沉降系数为7S，相对分子质量约为165×103，是重链为α的免疫球蛋白。IgA分子由2条κ链或2条λ链和2条α链构成，α链稍大于γ链。IgA经木瓜蛋白酶水解可以得到3个大小相当的片段，其中有2个相同的片段因具有抗原特异性结合能力，而被称为抗原结合片段（fragment antigen binding，Fab）。另一个片段是含有Cα2和Cα3的重链片段，它能从溶液中结晶出来，呈明显的均一性，故被称为结晶片段（fragment crystallizablc，Fc），Fc不能结合抗原，但具有各类Ig的抗原决定簇及生物活性，Ig的许多效应功能由Fc部分介导。Fab和Fc之间有一个铰链区（hingeregion），它的存在可以保证抗体分子的柔性，从而使抗体分子的许多结合位点在空间上能与抗原相互作用。人类的IgA包括IgA1和IgA2共2个亚型，它们由不同的基因表达。IgA1和IgA2的最大不同之处在于IgA1的铰链区比IgA2多13个氨基酸残基。IgA2有3种亚型，即IgA2m（1）、IgA2m（2）和IgA2n。
人类J链是相对分子质量约15×103的多肽，与其他物种的J链高度同源。人J链基因有4个外显子，外显子1编码前导肽，外显子2～4编码含有137个氨基酸残基的成熟肽，J链基因不是Ig基因簇的一部分，它定位于15号染色体。人类J链有8个半胱氨酸残基，Cys15和Cys69通过二硫键与IgA的α链相连，其他6个半胱氨酸残基形成链内二硫键（Cys13∶Cys101，Cys72∶Cys92，Cys109∶Cys134）。Johansen等发现，J链C端对于IgA聚合体的形成并非必要，但对于保持与SC的亲和力有着重要的作用；同时他们也发现，2个链内二硫键（Cys13∶Cys101和Cys109∶Cys134）对于SC的结合是不可缺少的，但对于IgA聚合体形成则可有可无，仅Cys15或Cys69的存在就足够保持多聚体IgA的稳定性。J链产生于合成IgA和IgM的浆细胞中，而且也产生于合成IgG的未成熟浆细胞，但它并不与IgG分子结合。用J链－/－鼠实验发现pIgA不能与SC结合，也不能被表达SC的上皮细胞有效转运，这说明J链参与了SC介导的转运。J链不仅是SC结合IgA的重要媒介，而且还在通过调节IgA结构而影响IgA在细胞内装配中起重要作用。
SC是上皮细胞上的pIgR的一部分，pIgR为免疫球蛋白超家族成员。pIgR由上皮细胞产生，与pIgA特别是dIgA相结合，成为IgA聚合体的转运受体，是SIgA的重要组成部分。人Fc介导子pIgA和pIgR的相互作用，pIgR细胞外部分包含5个与免疫球蛋白相似的功能域（D1～D5）。其中D1在与dIgA的Cα3功能域非共价结合过程中起了重要的作用，D5与IgA的Cα2共价结合使复合物分子更加稳定。正是SC的存在，使SIgA对蛋白酶的敏感性下降，黏液更黏稠，增强了黏附作用及防御能力。在SIgA的运输过程中，pIgR的细胞外部分与分泌性抗体结合成为固定SC，即我们经常所指的SC，可抵抗蛋白酶的降解，从而起到稳定SIgA的作用。有些未与SIgA结合的pIgR分子也被转运到黏膜外侧，并通过水解与细胞脱离，形成游离SC，与固定SC相似，亦为相对分子质量为80×103的蛋白。SC是黏膜免疫系统的重要组分，参与SIgA形成和分泌，在SC－/－转基因小鼠中，由于SC基因的缺失，不能进行pIgA的选择性上皮运输，导致该小鼠完全没有黏膜免疫功能。
