胶原蛋白的生物学性状

低免疫原性

胶原作为医用生物材料，最重要的特点在于其低免疫原性，与其它具有免疫原性的蛋白质相比，胶原蛋白的免疫原性非常低。人们甚至曾认为胶原不具有抗原性，研究表明：胶原具有低免疫原性，不含端肽时免疫原性尤其低。

胶原有三种类型的抗原分子：

第一类是胶原肽链非螺旋的端肽，在天然和变性胶原中均存在。由于2个不同种类的哺乳动物中间的胶原蛋白，其整个氨基酸序列变化不是很大，而且胶原蛋白的三螺旋区域有高度的进化稳定性，但在非螺旋的末端区域中有很大的变化性，在这区域中几乎50%以上的氨基酸残基表现出种属性变化，大量的研究和生产都集中在如何完全去除端肽，只要去除端肽就认为是安全的。

第二类是胶原的三股螺旋的构象，仅存在于天然胶原分子中，即位于天然胶原蛋白的三螺旋结构中的抗原决定簇，会在分离和纯化过程中暴露出来，尤其是含α1和α2单链暴露出的中央端情况下更为明显。

第三类是α-链螺旋区的氨基酸顺序，只出现在变性胶原中。 

免疫学分析和研究结果表明，使用胶原加完全弗氏佐剂，能对胶原产生多克隆和单克隆抗体。由T细胞启动的对胶原蛋白免疫反应的证据是，位于重要组织相容性（H-2）部位上ⅠA或ⅠB亚区的免疫反应基因已被鉴定。

胶原蛋白免疫原性的临床评价通常是皮肤过敏性测试（细胞免疫指数，迟发性Ⅳ型反应）和由反应型抗体的存在（体液免疫指数）来确定的。实践证明，在患者身上进行这两种评价是合理的。

在治疗前，用过敏剂量的植入性胶原对患者进行皮试，大约3%有潜在的反应，反复多次处理的患者，大约1%～2%会产生迟发性过敏性的临床病状。典型的症状包括局部水肿和红斑反应，有的还伴有硬化和瘙痒，持续时间4～6个月，个别甚至可达1年以上。 

相容性

生物相容性是指胶原与宿主细胞及组织之间良好的相互作用。胶原本身是构成细胞外基质的骨架，其三股螺旋结构及交联所形成的纤维或网络对细胞起到锚定和支持作用，并为细胞的增值生长提供适当的微环境。无论是在被吸收前作为新组织的骨架，还是被吸收同化进入宿主成为宿主的一部分，都与细胞周围的基质有着良好的相互作用，表现出相互影响的协调性，并成为细胞与组织正常生理功能整体的一部分。比如海绵状I型胶原蛋白与兔脂肪干细胞具有良好的体外生物相容性，能为组织工程种子细胞的生长提供适宜的三维空间，可作为脂肪组织工程种子细胞的载体材料。

可降解性

胶原能被特定的蛋白酶降解，即生物降解性。因胶原具有紧密牢固的螺旋结构，所以绝大多数蛋白酶只能切断其侧链，只有胶原酶、弹性蛋白酶等特定的蛋白酶在特定的条件下才能降解胶原蛋白，断裂胶原肽键。胶原的肽键一旦断裂，其螺旋结构随即被破坏而彻底水解为小分子多肽或氨基酸，小分子物质可以进入血液循环系统，被机体重新利用或代谢排出。可生物降解性是胶原蛋白能作器官移植材料被利用的基础。 

凝血性

胶原具有止血性能，该性能的发挥通过两方面实现，即促进血小板凝聚和血浆结块。胶原可以与血小板通过粘合、聚集形成血栓起到止血作用。当血管壁的内皮细胞被剥离时，血管中的胶原纤维暴露于血液中，血液中的血小板立刻与胶原纤维吸附在一起，发生凝聚反应，生成纤维蛋白并形成血栓，进而血浆结块阻止血流。胶原的天然结构胶原具有凝聚能力的基础。胶原是参与创伤愈合的主要结构蛋白。止血活性依赖于胶原聚集体的大小和分子的天然结构，变性的胶原（明胶）诱导止血无效。研究表明，胶原蛋白能有效诱导血小板聚集，与二磷酸腺苷比较，胶原蛋白诱导不受初始剂量、浓度等因素的影响，表现迅速而彻底。