蛋白质剪接在生物技术中的应用
内含肽在蛋白质剪接方面非常有效，因此它们在生物技术中发挥了重要作用。迄今已鉴定出200多个内含肽；大小范围为100–800AA。Inteins已被设计用于特定应用，例如蛋白质半合成和蛋白质片段的选择性标记，这对于大蛋白质的NMR研究非常有用。
内含肽切除的药物抑制可能是药物开发的有用工具；如果内含肽不切除，则含有内含肽的蛋白质将无法发挥其正常功能，因为其结构将被破坏。
有人提出，内含肽可用于实现某些通常由线粒体基因组编码的高度疏水性蛋白质的同种异位表达，例如在基因治疗中。这些蛋白质的疏水性是它们进入线粒体的障碍。因此，插入非疏水性内含肽可能允许这种导入继续进行。导入后切除内含肽将使蛋白质恢复为野生型。
亲和标签已被广泛用于纯化重组蛋白，因为它们允许积累很少杂质的重组蛋白。然而，亲和标签必须在最后的纯化步骤中被蛋白酶去除。额外的蛋白水解步骤在从重组蛋白中去除亲和标签以及去除消化产物时会产生蛋白酶特异性问题。通过在受控环境中将亲和标签融合到可自我切割的内含肽上，可以避免这个问题。xxx代此类表达载体使用了改良的酿酒酵母VMA(SceVMA)内含肽。冲等人。使用了来自环状芽孢杆菌的几丁质结合域(CBD)作为亲和标签，并将该标签与修改后的SceVMA内含蛋白融合。修饰的内含肽在其N端肽键处与1,4-二硫苏糖醇(DTT)、β-巯基乙醇(β-ME)或胱氨酸在较宽的pH范围内低温下发生自裂解反应。重组蛋白表达后，细胞匀浆通过含有几丁质的柱子.这允许嵌合蛋白的CBD与柱子结合。此外，当温度降低且上述分子通过柱子时，嵌合蛋白进行自我剪接，仅洗脱目标蛋白。这种新技术消除了对蛋白水解步骤的需要，并且修饰的SceVMA保留在通过CBD连接到几丁质的柱子中。
最近，内含肽已被用于纯化基于自聚集肽的蛋白质。弹性蛋白样多肽(ELP)是生物技术中的有用工具。与目标蛋白融合后，它们往往会在细胞内形成聚集体。这消除了蛋白质纯化所需的色谱步骤。ELP标签已用于内含肽的融合蛋白，因此无需色谱法（通过离心）即可分离聚集体，然后内含肽和标签可以受控方式裂解，将目标蛋白释放到溶液中。这种蛋白质分离可以使用连续介质流完成，产生大量蛋白质，使该过程比传统方法更经济高效。另一组研究人员使用较小的自聚集标签来分离目标蛋白质。小两亲性肽18A和ELK16（图5）用于形成自切割聚集蛋白。
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