钙蛋白酶的作用介绍

骨骼肌生长

骨骼肌钙蛋白酶存在于肌细胞内部，在Z线中浓度最高。快速萎缩肌肉中钙蛋白酶活性是正常肌肉的数倍，它的一个特征是Z线的降解，而肌动蛋白和肌球蛋白保持完整。肌原纤维蛋白质降解的第1步必须是肌原纤维解装配成肌丝。大量研究表明，钙蛋白酶系统参与这一解装配过程。钙蛋白酶引发肌原纤维蛋白质降解的可能机制如下：钙蛋白酶使Z线（使细肌丝固着于肌原纤维）和肌联蛋白、伴肌动蛋白（使粗肌丝和细肌丝固着于肌原纤维）降解，肌原纤维释放出肌丝。细肌丝的肌原蛋白和原肌球蛋白以及粗肌丝的C-蛋白降解，粗肌丝和细肌丝分别解离出肌球蛋白和肌动蛋白，释放出的粗肌丝和细肌丝可与母体或其他肌原纤维重新装配，也可被胞质蛋白酶或溶酶体组织蛋白酶降解成氨基酸。肌原纤维的残留部分功能完整，收缩力量减弱。

研究表明，calpain的作用可能仅在细胞内蛋白质的降解过程中起调节作用，而并非整个降解过程的直接参与者。推测calpain可能通过对肌原纤维蛋白进行特异的局部降解而对其结构、功能进行调控。calpain导致肌肉降解可分为两步：首先攻击肌原纤维的肌节（两个相邻Z盘之间的一段肌原纤维）部位，释放肌丝降解为小片段，然后被溶酶体所捕获进一步降解。calpain主要集中于Z盘，因此认为，降解从此处开始。但近期研究发现，calpain首先水解的是N2线。calpain参与骨架蛋白的降解是蛋白质水解过程中的限速步骤。杨晓静等试验发现，对猪注射重组生长激素后，背最长肌calpain3mRNA的表达有上升趋势，半腱肌中calpain3mRNA的相对丰度显著上升，在肌肉增长的过程中calpain3也可能参与蛋白的降解。

肌肉嫩化

肉的嫩度主要决定于肌纤维、肌节长度、肌内脂肪和结缔组织等。哺乳动物肌纤维在胚胎形成过程中受到MyoD家族的调控，MyoD家族包括MyoDI、肌细胞生成素（myogenin，MYOD）、myf-5和myf-6，它们通过调节肌肉分化阶段特异性蛋白的表达来参与肌细胞的分化。MyoD基因控制启动成肌细胞融合和肌纤维形成，在肌肉分化过程中起关键作用。Esson Gustavsson(1993)研究发现肌纤维的数量在出生时就决定了，生后肌纤维生长只限于肌纤维长度和横切面积的增长；同时发现肌肉品质受到肌纤维类型和直径的影响，用肌球蛋白ATP酶可将肌纤维分为3种类型，即1、IIA和IIB型。红肌（即I型纤维）较白肌(即Ⅱ型纤维)的纤维含量多、肌纤维细、肌肉较嫩。肌原纤维的状态对嫩度具有决定性的作用，肌原纤维越碎裂、越舒张，剪切力越低、嫩度越好（陈代文等，2001）。嫩化是尸僵发生后一定时间内，肌纤维碎裂，肌肉重新变软，嫩度增加的过程。钙蛋白酶系统在细胞内参与机体生长与代谢过程，还在肌原纤维更新和宰后嫩化中扮演重要角色。calpain表达减少以及calpastatin表达量的增加，都会导致肌肉蛋白水解率及宰后肉嫩度的下降，这表明calpain水解作用是导致肉嫩化的主要因素。在宰后嫩化的过程中m-calpain的活性几乎不变，而u-calpain的活性显著下降，钙蛋白酶活性下降是其发挥水解作用的体现。由于活体宰后Ca2+浓度可以激活u-calpain而不能激活m-calpain，大量研究表明在肌肉的熟化过程中u-calpain的活性增高，含量急剧下降，因此u-calpam被认为是改善肉质嫩度的候选基因。Morgan等（1993）和Koohmaraie等（1996）认为u-calpain是肉嫩化的基本酶类。Ilian等（2001）研究发现肉的嫩度与u-calpain的活性具有相关性。calpastatin可抑制钙蛋白酶的活性，降低蛋白质水解，但钙蛋白酶系统调节肌肉嫩化的具体机制还不甚清楚。