韩国揭示效应蛋白通过乙酰化RIN4激活植物免疫的新机制
病原菌效应蛋白和植物的互作机理长期是植物领域的研究热点和前沿。这些效应蛋白通常具有某种活性，例如蛋白酶活性、蛋白激酶活性、E3泛素连接酶活性和转录因子活性等。它们通过这些功能来抑制植物的免疫反应或者使植物感病。然而，病原细菌含有数量众多且功能多样的效应蛋白，它们如何激活植物免疫的机制仍有待研究。
近日，韩国浦项科技大学Kee Hoon Soh课题组揭示了病原细菌效应蛋白HopZ5和AvrBsT通过乙酰化修饰RIN4激活植物免疫的新机制。相关研究以“Direct acetylation of a conserved threonine of RIN4 by the bacterial effector HopZ5 or AvrBsT activates RPM1-dependent immunity in Arabidopsis”发表在Molecular Plant上。
在之前研究中，利用拟南芥不同的生态型，该课题组鉴定了拟南芥去乙酰化酶SOBER1能抑制效应蛋白HopZ5和AvrBsT激发的植物抗性。在本研究中作者发现在缺乏SOBER1的情况下，这两个病原细菌效应蛋白激活的免疫反应依赖于RIN4和NLR蛋白RPM1（图1）。
有其它的研究表明，另外两个效应蛋白AvrB和AvrRpm1能通过胞质类受体激酶RIPK，诱导RIN4第166位苏氨酸（T166）的磷酸化，激活RPM1依赖的免疫反应。因此，作者进一步研究了HopZ5和AvrBsT同RIN4的互作关系。
图1 HopZ5和AvrBsT诱导的HR依赖于RIN4和RPM1
通过免疫共沉淀实验，作者发现HopZ5和AvrBsT都能和RIN4进行相互作用(图 2A)。有趣的是，体外反应和质谱鉴定发现作为乙酰化酶HopZ5和AvrBsT能对T166这一保守位点进行乙酰化（图 2B和2C）。这个修饰不仅发生在体外，也发生在植物体内和病原菌侵染过程（图 2D和2E）。最终，RIN4 T166位点的乙酰化将激活RPM1依赖的免疫反应，使得植物抗病。
值得一提的是，作者还发现植物内源的去乙酰化酶SOBER1能对RIN4 T166进行去乙酰化，从而抑制植物的先天免疫。植物进化出SOBER1蛋白，可能是为了在生物胁迫中精细调控自身响应，以免引起过度的免疫反应。
图2 HopZ5和AvrBsT直接乙酰化RIN4的T166位点
综上，本研究揭示了病原菌效应蛋白通过乙酰化修饰RIN4激活植物免疫的新机制，并进一步解析了植物去乙酰化酶通过对RIN4的去乙酰化，精细调控植物免疫反应的过程。
Kee Hoon Sohn教授为本研究的通讯作者，他师从植物免疫领域资深专家Jonathan D.G. Jones教授，致力于通过自然变异来研究植物免疫反应的激活机制，研究方向包括HopZ5激活的植物免疫，RRS1/RPS4介导的免疫以及培育具有病原细菌抗性的作物等。
