血凝素的功能介绍
HA蛋白的三维结构及受体结合部位
利用X线晶体衍射技术证实，流感病毒的HA蛋白以三聚体(trimer)的形式存在于双层类脂膜上，即由 3个非共价结合的HA蛋白单体所组成，长约 13．5 nm(135A)。HA蛋白三聚体可分为呈杆状的基底部及呈球状的头部两部分，基底部长约7．6nm(76A)，纤细杆状，有3个HA。肽链螺旋缠绕而成；头部较膨大，主要是由HA1肽链组成。病毒的受体结合部位呈浅口袋状，位于HA蛋白的头部。受体结合部位的氨基酸组成在不同亚型病毒HA蛋白中高度保守，如第98位的酪氨酸残基，153位的色氨酸残基，183位的组氨酸残基，190位的谷氨酸残基和 194位的亮氨酸残基。此外HA蛋白中第224～228 位和第134～138位两个区域分别构成受体结合部位的左右两缘，HA蛋白头部有 5个抗原位点，分别为 A、B、C、D和E。
HA蛋白的融合肽
HA2多肽的氨基末端即为融合体，对热敏感。当PH为中性时，HA2多肽的第76～126位区域形成一个较大的α螺旋；第56～75位区域形成半环状结构；第33～55位23个氨基酸残基形成另外一个较小的α螺旋。当PH 降至5．0～6．0时，HA2多肽的空间构型发生不可逆性改变，第 40～105位区域形成一个大的α螺旋，并向前推进约 10 nm(100A)。这使原来藏在HA蛋白 三维结构内部的融合肽暴露，并靠近细胞膜，虽然目前对融合过程的机制尚不完全明了，但推测融合肽移位后可插入细胞膜内，进而介导病毒包膜与胞内体膜融合。
HA0分子的水解与病毒的感染性
HA0分子水解为HA1和HA2两条多肽链是决定病毒有无感染性的先决条件。各亚型病毒HA 蛋白裂解位点的氨基酸组成不同，如人H1、H2及H3型病毒HA蛋白的裂解位点只有一个单独的精氨酸残基(R)。而另外一些病毒的HA蛋白，特别是禽流感病毒HA蛋白的裂解位点则有数个碱性氨基酸。根据对禽H5及H7 HA蛋白的研究发现，非致病性病毒HA蛋白的裂解位点含有1～2个碱性氨基酸，其序列呈R－X－X－R/K(X为其他非碱性氨基酸残基)；而致病性HA蛋白的裂解位点至少由4个碱性氨基酸残基组成，其序列为 R－E－R－R－R－K－K－R。
人流感病毒用鸡胚分离培养时无需加入外源性胰酶，因为鸡胚组织细胞产生的蛋白酶可水解病毒的HA0蛋白，使其具有感染性，但用哺乳类动物细胞(如MDCK)培养时需加入外源性胰酶以协助病毒HA0分子水解。
丙型流感病毒的HEF蛋白
HEF是丙型流感病毒唯一的一种表面糖蛋白，它具有与受体结合、介导膜融合及受体破坏酶 等功能。HEF含有655个氨基酸，水解为HA1和HA2两个多肽链，两者间靠二硫键相连。HEF的序列与甲、乙型病毒HA蛋白有较大差别，但其半光氨酸残基的数目与HA蛋白接近，故推测其三维结构与HA蛋白相似。
