《
分析化学》2008年04期
光谱法研究吲
哚美辛,舒林酸及其金属配合物与牛血清
蛋白的相互作用
杨昌英;刘义;朱军成;刘松秀
以曙红Y(Eosin Y)为探针,采用竞争结合法考查了非甾体抗炎药吲哚美辛和
舒林酸及其相关的金属配合物与BSA的结合。在中性
环境中,曙红Y的吸收光谱随着BSA的加入发生明显变化,结果表明,曙红Y与BSA之间的结合以静电作用为主,两者之间可能发生电子转移。曙红Y与BSA结合后,抗炎药吲哚美辛,舒林酸的加入可以破坏这种结合,曙红Y部分游离出来,其吸收值恢复,说明药物可以同样的方式结合到BSA上,抢占曙红Y在BSA上的结合位点。将药物转化为金属配合物后,与血清蛋白的亲和程度更强,铜(Ⅱ)的配合物最为突出,推测将非甾体抗炎药转化为铜配合物后,有更好的药理活性。
【作者单位】：三峡大学化学与
生命科学学院;武汉大学化学与分子科学学院;武汉大学化学与分子科学学院;三峡大学化学与生命科学学院 宜昌443002武汉大学化学与分子科学学院;武汉430072;武汉430072;武汉430072;宜昌443002
【关键词】：曙红Y;吲哚美辛;舒林酸;金属配合物;牛血清蛋白;竞争结合
【基金】：国家
自然科学基金(No.20543004,30570015,20621502);湖北省创新群体(No.2005ABC02);教育部创新团队发展计划(No.[2006]8IRT0543)资助项目
【分类号】：R96
【DOI】：CNKI:SUN:FXHX.0.2008-04-015
【正文快照】：
1引言一些小分子配体与
蛋白质结合后,分子结构发生了一定的变化,相应地出现了吸收峰位移或谱峰宽度变化,据此可研究蛋白质与小分子间的结合强弱和结合机制。紫外-可见吸收光谱法是这一研究领域中最常用的技术。但是药物与蛋白质的吸收光谱往往发生重叠,会相互产生干扰,所以直接