超氧化物歧化酶丨Worthington牛红细胞超氧化物歧化酶研究

艾美捷Worthington 超氧化物歧化酶背景：

超氧化物歧化酶 (SOD) 催化 O 2-自由基的破坏。

它保护氧代谢细胞免受超氧化物自由基的有害影响（Petkau et al . 1975; Fridovich 1972, 1973; Lavelle et al . 1973; Paschen and Weser 1973）。它已由 Malmström等人进行了审查。（1975 年）。

McCord (1974) 发现 SOD 保护透明质酸盐免受自由基解聚，并指出外源性 SOD 可能具有抗炎作用 (Salin and McCord 1975)。O 2-离子被认为在衰老、脂质过氧化和红细胞的过氧化溶血中很重要（Fee 和 Teitelbaum 1972），它是由各种酶促反应期间 O 2的单价还原或通过电离辐射形成的。（另见 Fee et al . 1975）。在白细胞吞噬过程中也会形成超氧化物自由基（Allen等人1974；DeChatelet等人1974）。另见 Dionisi等人。（1975 年）。温特伯恩等人. (1975) 表明 SOD 缺乏可能导致亨氏体溶血性贫血。Fridovich (1986) 报道了超氧自由基的生物学效应。

超氧化物歧化酶在自然界广泛存在。格雷戈里等人。(1974) 表明它存在于所有氧代谢细胞中。Hewitt 和 Morris (1975) 在厌氧菌中发现了它。它已从多种来源中纯化，例如：真菌（Rapp等人1973）；绿豌豆 (Sawda et al . 1972)；变形链球菌(Vance et al . 1972)；小麦胚芽（Beauchamp 和 Fridovich 1973）；大肠杆菌（Gregory等人，1973 年）；酿酒酵母（Goscin 和 Fridovich 1972）和粗糙脉孢菌（Misra 和 Fridovich 1972）。

三种超氧化物歧化酶的特征在于不同的金属含量。蓝绿色的 Cu(II)-Zn(II) 酶来自人和牛的红细胞，酒红色的 Mn(III) 蛋白存在于大肠杆菌、鸡和大鼠中 (Peeters-Joris et al . 1975) 肝线粒体 (Tyler 1975) 和来自大肠杆菌的黄色 Fe(III) 酶(Villafranca et al . 1974)。有趣的是，鸡肝细胞体酶是铜锌型（Weisiger 和 Fridovich 1973）。皮特斯-乔里斯等人。(1975) 显示大鼠许多器官中的 SOD 活性。格雷戈里等人。(1973) 报道了细胞内位点和功能。

以下数据适用的牛红细胞 SOD 已被广泛研究。它与来自人类红细胞和牛心脏的酶相同（Bannister等人1971；Keele等人1971 和 Nyman 1960）。

艾美捷Worthington 牛红细胞超氧化物歧化酶的化学性质：

分子量：32,500 (Keele et al . 1971)。

组成：超氧化物歧化酶由通过二硫键连接的两个相同分子量的亚基组成。分子量为 32,500 (Keele et al . 1971)。每个分子有两个 Cu(II) 和两个 Zn(II) 原子（Bannister et al . 1971）。Richardson等人已经报道了晶体研究。（1972 年）和利伯曼和费（1973 年）。氨基酸序列由 Steinman、Naik、Abernethy 和 Hill (1974)、Abernethy等人确定。(1974) 和埃文斯等人。（1974）；Richardson等人的亚基三级结构。（1975 年）。罗蒂里奥等人. (1972, 1973, 1974) 报道了铜和锌的作用。根据 Forman 和 Fridovich (1973)，锌具有结构稳定作用，而 Cu 2+直接参与催化活性。另见 Calabrese等人。(1991)。锌和铜都已被去除以产生脱辅基酶（Carrico 和 Deutsch 1970）。Fee 和同事发表了关于金属结合位点的研究（Fee 1973；Fee 和 DiCorleto 1973；Fee 和 Gaber 1972）。和酶活性(Fee et al . 1973)。比姆等人。(1974) 用钴、汞和镉替代锌的报告。福尔曼等人。(1973) 和 Rigo等人. (1975) 表明组氨酸参与活性位点。Stokes等人已经报道了核磁共振研究。(1973)、Lieberman 和 Fee (1973) 和 Villafranca等人。（1974）。Halliwell (1975)、Rigo等人已经报道了超氧化物歧化酶的活性和动力学。（1975 年），菲尔登等人。（1974 年），戈达等人。（1974 年）、迈克尔逊（1974 年）、霍奇森和弗里多维奇（1973 年）、罗蒂里奥（1973 年）以及格鲁诺和肖普（1989 年）。

消光系数：该蛋白质的特殊之处在于它在 280 nm 处不显示最大吸收（McCord 和 Fridovich 1969；Bannister等人1971）。根据 Symonyan 和 Nalbandyan (1972) A 259 /A 680 = 30。

等电点：4.95 (Bannister et al . 1971)。

抑制剂：qing化物抑制铜锌SOD，但对鸡肝线粒体的锰酶没有影响（Beauchamp，在 Weisiger 和 Fridovich 1973 中）。SOD 被 H 2 O 2灭活（Symonyan 和 Nalbandyan 1972，Fielden等人1973），并且可能受到通常与之相关的过氧化氢酶的保护（Bray等人1974）。哈茨等人。(1973) 发现在一些组织中，包括大脑皮层和甲状腺，存在 SOD，但不存在过氧化氢酶。

稳定性：SOD 是一种异常稳定的酶，尽管它的脱辅酶非常不稳定。（福尔曼和弗里多维奇 1973 年）。Worthington SOD 在 5°C 下可保持其活性长达一年。

Worthington核心酶：包括：胶原蛋白酶，脱氧核糖核酸酶I，弹性蛋白酶，木瓜蛋白酶，核糖核酸酶，胰蛋白酶等。

Worthington主要研究覆盖生物技术和生命科学研究，诊断，生物制药和生物加工应用的高质量纯化酶，蛋白质，核酸和试剂盒。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。

来源：https://www.amyjet.com/brand/Worthington.shtml