成分：微丝（microfilament）、微管（microtubule）和中间纤维（intemediate filament）构成。均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体。

微丝确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩。

微管确定膜性细胞器的位置和作为膜泡运输的导轨。

中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。

其它骨架成分：核骨架、核纤层、细胞外基质。

第一节微丝microfilament , MF

又称肌动蛋白纤维actin filament，是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，形状如双线捻成的绳子，直径约7nm 。

根据等电点分为3类：α分布于肌肉细胞；β和γ分布于肌细胞和非肌细胞。

actin单体外观呈哑铃形，称球形肌动蛋白G-actin；多聚体称为纤维形肌动蛋白F-actin。

actin在进化上高度保守，酵母和兔子肌肉的肌动蛋白有88%的同源性。

肌动蛋白要经过翻译后修饰，如N-端乙酰化或组氨酸残基的甲基化。

分子结构

条件：ATP、适宜的温度、存在K+和Mg2+离子。

过程：2-3个actin聚集成一个核心（核化）；ATP-actin分子向核心两端加合。微丝具有极性，ATP-actin加到(+)极的速度要比加到(-)极的速度快5-10倍。

溶液中ATP-肌动蛋白的浓度处于临界浓度时，ATP-肌动蛋白在(+)端添加，而从(-)端分离，表现出“踏车”现象。微丝的装配

细胞中大多数微丝结构处于动态的组装和去组装过程中，并通过这种方式实现其功能。

细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝纤维，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上，特异性的抑制微丝功能。

鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性的结合，使微丝纤维稳定而抑制其功能。荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝。