免疫球蛋白水解片段       Ig分子中有些部位在一定条件下，容易被蛋白酶水解为各种片段。常用的蛋白酶有木瓜蛋白酶(papain)和胃蛋白酶(pepsin)。       Ig酶解的片段获得，大大促进了Ig分子结构和功能的研究，不但加深了对Ig分子的了解，同时也为各种基因工程抗体的构建打下了基础。如DNA操作和抗体改型技术的发展，使得人们可根据抗体水解片段的结构和功能关系，产生更多有功能的Ig改型分子片段，如Fv、VM等。 免疫球蛋白的水解片段示意图 木瓜蛋白酶可在绞链FX--硫键连接的两条重链的近N端将Ig裂解为三个片段：两个完全相同的Fab段和一个Fc段。Fab即抗原结合片段，由一条完整的轻链和部分重链(VH和CHl)组成；Fc片段即可结晶片段，相当于IgG的CH2和CH3功能区，无抗原结合活性，是抗体分子与效应分子或细胞相互作用的部位。 胃蛋白酶在绞链区二硫键连接的两条重链的近C端水解Is，产生一个大片段F(ab， )2和一些小片段pfc’。F(ab／)2与Fab不同，是由两个Fab及绞链区组成，是双价的，可同时结合两个抗原表位，因而能形成凝集反应或沉淀反应。pfc’最终被降解，不能发挥生物学效应。