趋化因子及其受体

趋化因子(chemokine)是一组小分子质量(8―1lkDa)蛋白的集合，是细胞因子家族中惟一作用于G蛋白偶联受体超家族的成员。它们直接参与白细胞特别是吞噬细胞和淋巴细胞的游走和活化，参与炎症反应并在其中起核心作用。趋化因子还具有其他多效性功能，如对肿瘤生长的调节，参与免疫系统、循环系统和神经系统的发育等。

迄今发现的人的趋化因子约有50种。趋化因子的序列相似性较低，但是三维空间结构存在显著的同源性。它们都是单链蛋白，拥有相同的单体蛋白折叠结构，该结构由3个β片层、1个C端螺旋和1个柔性N端结构域组成，且其中的柔性N端区域通常被认为对活化趋化因子受体不可或缺。结构中拥有4个保守的半胱氨酸残基。从N端算起，第1、第3个半胱氨酸之间和第2、第4个半胱氨酸之间各形成一个二硫键，这对于形成以上的空间结构至关重要。但也有两个例外：淋巴细胞趋化素(1ymphotactin／XCLl)只有两个牛胱氨酸形成一个二硫键；次级淋巴组织趋化因子(SirC／CCL21)则拥有6个牛胱氨酸，3个二硫键。趋化因子可以从不同的方面进行分类．主要包括两种分类系统。