指脊椎动物胃液中的蛋白酶，是典型的肽链内切酶，底物特异性广，但对邻接疏水性氨基酸残基的肽键能相当的水解。等电点在 pH=1附近。活性的最适 pH约为 2（以变性蛋白质做底物时约为 3.5）。在猪中除得到主要成分胃蛋白酶 A（ EC3.4.23.1）外也得到胃蛋白酶 B和 C。各种胃蛋白酶都是以无活性的前体物质胃蛋白酶原（ pepsinogen） A、 B、 C的形态分泌出来，在胃液的酸性条件下自我催化而激活。胃蛋白酶原 A的等电点为 pH3.7，分子量约 4万。氨基末端的残基是亮氨酸。激活时从氨基末端切下几个肽，剩下的部分，其分子量约 33500，变成氨基末端具有异亮氨酸的胃蛋白酶 A。这时被切下来的肽中有些具有抑制胃蛋白酶活性的作用。胃蛋白酶 B和 C也有和 A很相似的性质（底物特异性也比 A稍狭窄），激活时的变化也相同的。 B对明胶的分解作用较强。据推测，它和曾被称为明胶酶（ gelatinase）是同一物质。对胃蛋白酶的活性来说，认为两个天冬氨酸残基起重要作用。