一种蛋白酶。为具有切断多肽链的羧末端氨基酸残基的肽键水解酶之总称。即从羧末端起作用的肽链端解酶。可用于蛋白质或多肽链的羧末端分析。此酶广泛分布于从动物到微生物中，大致可分为含有产生活性必需的因子——金属（ Zn2 ）离子的及具有必需丝氨酸残基的两类。前者有羧肽酶 A与 B，在胰脏中均以没有活性的前体——羧肽酶原（ procarboxy-peptidase）的形态生成，在分泌到十二指肠中于胰蛋白酶的作用下，由一分子的前体生成一分子的活性酶。牛胰羧肽酶由于提取方法的不同，可得到 Aα 、 Aβ 、 Aγ 等多种形态的酶， Aα 由 307个氨基酸残基、一条已知化学结构的多肽链组成。底物的特异性比较广，特别容易作用于羧末端为芳香族氨基酸的多肽链，然而不作用于羧末端为精氨酸、赖氨酸、脯氨酸的底物。与此相反，羧肽酶 B仅作用于以 L-精氨酸、 L-赖氨酸等碱性氨基酸为羧末端的合成底物或蛋白质，只游离这些氨基酸。猪胰羧肽酶的性质最清楚，最适 pH约 8，分子量 34,300。羧肽酶 A， B的活性均可为 O-二氮杂菲（ O-phenanthroline）等金属螯合物所抑制。最近发现在植物的种子、果实（桔子）表皮、酵母、霉菌中存在属于第二类的羧肽酶，从这些酶都不受 O-二氮杂菲的抑制，而可被二异丙基氟磷酸（ DFP）失活等性质来看，认为是一种丝氨酸蛋白酶。底物的特异性很广。