蛋白质折叠的过程
主要结构
蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序列总是相似地折叠。构形也因环境因素而异。相似的蛋白质会根据发现的位置折叠不同。
二级结构
二级结构的形成是蛋白质呈现其天然结构所需要的折叠过程的xxx步。二级结构的特征是被称为α螺旋和β折叠的结构，由于它们被分子内的 氢键所稳定，因此折叠迅速，如Linus Pauling首次表征的。分子内氢键的形成为蛋白质稳定性提供了另一个重要的贡献。α螺旋是通过骨架的氢键结合形成螺旋形。β折叠片是一种骨架，骨架在其自身上方弯曲以形成氢键的形式。氢键在肽键的酰胺氢和羰基氧之间。存在反平行β折叠的片和平行β折叠的片，其中与平行片形成的倾斜的氢键相比，反平行β片中的氢键的稳定性更强，因为它具有理想的180度角的氢键。
三级结构
α螺旋和β折叠的薄片本质上可以是两亲的，或者包含亲水部分和疏水部分。二级结构的这种特性有助于蛋白质的三级结构，在该结构中会发生折叠，从而使亲水侧面向蛋白质周围的水性环境，而疏水侧面向蛋白质的疏水核心。二级结构在层次结构上让位于三级结构的形成。一旦蛋白质的三级结构通过疏水相互作用形成并稳定下来，两个半胱氨酸之间就可能形成二硫键形式的共价键残留物。蛋白质的三级结构涉及一条多肽链；然而，折叠的多肽链的其他相互作用导致四级结构的形成。
四元结构
三级结构可能会让位给某些蛋白质中的四级结构，这通常涉及已经折叠的亚基的“组装”或“共组装”。换句话说，多个多肽链可以相互作用形成功能完整的季蛋白。
蛋白质折叠的驱动力
折叠是一种自发过程，主要由疏水相互作用，分子内氢键的形成，范德华力引导，并且与构象熵相反。折叠的过程通常始于共翻译，使N末端的蛋白质的开始而折叠C-末端的蛋白质的部分仍然被合成由核糖体; 但是，蛋白质分子在生物合成过程中或之后可能会自发折叠。这些大分子可能被视为“自身折叠”，其过程还取决于溶剂（水或脂质双层）、盐的浓度、pH、温度、辅因子和分子伴侣的可能存在。
蛋白质的折叠能力会受到可能受限的弯曲角度或构象的限制。这些蛋白质折叠的允许角度用称为Ramachandran图的二维图进行描述，并以psi和phi允许旋转角度进行描述。
