蛋白质立体结构的形成
在对蛋白质立体结构有所了解的基础上，蛋白质化学家很自然地希望阐明蛋白质立体结构是如何形成的，即肽链是如何折叠的。
从Anfinsen经典的核糖核酸酶的还原和重氧化实验，得出蛋白质肽链折叠的基本原则：蛋白质的氨基酸序列决定了蛋白质的立体结构，即肽链的折叠方式。肽链折叠的本质，可以简单地理解为将肽链中绝大多数的疏水残基包裹到分子内部。这种包裹或是说折叠，却不是任意的。一条肽链可以有无数种可能的折叠方式——空间构象，但最终形成的是有活性的特定构象。
从蛋白质变性研究了解到，肽链松散是一个快速过程，变性后肽链在合适条件下的再折叠基本上是变性的逆过程，同样也是十分快速的。目前对折叠过程，基本上有2种不同的假设。一种假设认为，肽链中的局部肽段先形成一些构象单元即α螺旋、β折叠和β转角等二级结构，然后再是二级结构的组合、排列形成蛋白质的三级结构；另一种假设认为，首先是肽链内部的疏水作用起作用，产生一个塌陷过程，然后经调整，形成不同层次的结构。尽管是不同的假设，但是很多学者都认为有一个所谓“熔球态”的中间状态。在熔球态中，蛋白质的二级结构已基本形成，蛋白质的整体空间结构也初具规模。在熔球态时，分子立体的结构再作一些局部调整，最后形成正确的立体结构。这些局部调整可以理解为内部一些残基之间的疏水/亲水平衡的“完善”。就糖蛋白而言，整个蛋白质立体结构的形成和糖基化也有一定关系。糖残基或糖链是亲水性较强的基团，加到肽链上明显地改变了分子的疏水/亲水平衡。
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