施一公研究组首次报道了能量耦合因子转运蛋白复合物四聚体的晶体结构，并通过结构信息阐述了该蛋白复合物的工作的分子机制。

　　研究人员通过X-射线晶体衍射的方法解析了能量耦合因子转运蛋白的三维结构。通过分析该蛋白结构，研究人员发现膜蛋白EcfS与细胞膜基本处于平行状态，而一般膜蛋白基本是垂直于细胞膜。

　　根据这个极其特殊的构象，研究人员认为转运蛋白EcfS通过在膜内翻转来摄入底物。当处于垂直细胞膜的状态时，EcfS可以与底物结合，然后翻转进入平行状态并释放底物，之后返回垂直状态进行下一轮循环，类似于酒杯在竖直状态下接水，然后翻转倒出杯内的水。在该过程中，亲水蛋白EcfA和EcfA’
水解ATP并耦合膜蛋白EcfT为EcfS的翻转提供能量。这一转运模式有别于目前对于转运蛋白通用的“alternating
access”模型，是一种崭新的膜转运蛋白工作模型。