关于α螺旋的基本内容介绍
α-螺旋（α-helix）是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距为0.54nm，两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。螺旋的方向为右手螺旋。氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧，每个肽键的肽键的羰基氧和第四个N-H形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键，故α-螺旋十分稳定。
α-螺旋（α-helix）：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
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