蛋白质工程提高稳定性的作用介绍
提高蛋白质的稳定性包括以下几个方面：
（1）延长酶的半寿期；
（2）提高酶的热稳定性；
（3）延长药用蛋白的保存期；
（4）抵御由于重要氨基酸氧化引起的活性丧失。
葡萄糖异构酶（GI）在工业上应用广泛，为提高其热稳定性，朱国萍等人在确定第138位甘氨酸(Gly138)为目标氨基酸后，用双引物法对GI基因进行体外定点诱变，以脯氨酸（Pro138）替代Gly138，含突变体的重组质粒在大肠杆菌中表达，结果突变型GI比野生型的热半衰期长一倍；最适反应温度提高10～12℃；酶比活相同。据分析，Pro替代Gly138后，可能由于引入了一个吡咯环，该侧链刚好能够填充于Gly138附近的空洞，使蛋白质空间结构更具刚性，从而提高了酶的热稳定性。
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