首先，研究人员对不同ZAP蛋白的截短体和不同序列、不同长度富含CG二核苷酸的单链RNA复合物进行了大量的晶体筛选，最终得到了分辨率为2.19埃的ZAP蛋白N端结构域(NZAP)与6-nt（CGUCGU）单链RNA复合物的晶体结构。在复合物结构中G2-U6五个核苷酸来自一条RNA链结合在一个NZAP分子上，C1胞嘧啶核苷酸结合在NZAP对称分子的一个结合口袋中。与单独蛋白NZAP结构相比，NZAP与RNA复合物结构仍是采取“tractor-like”的构象。通过将复合物结构和单独蛋白结构叠加发现，结合RNA的四个锌指结构的构象都发生了大的变化。NZAP与RNA间的相互作用主要是与RNA上核苷酸碱基间的相互作用，而非磷酸核糖骨架，并且这些碱基都是插入到NZAP一些带正电荷的氨基酸形成的结合口袋中，这个特点也决定了NZAP只能结合单链RNA，而不能与高级结构的RNA形成相互作用。其中C4G5二核苷酸主要结合在ZAP蛋白的第二个锌指区域处，C1主要结合在第三和第四个锌指区域之间，G2主要结合在第三个锌指区域处，并且这三个区域结合的核苷酸都是特异性的。