关于青霉素结合蛋白的功能简介
不同细菌的PBPs组成不同，其功能也各不相同，研究表明并非所有的PBPs均是抗生素的作用靶位。按其与细菌生理功能的关系及抗生素作用后的反应大致可以将它们分为细菌生长必需蛋白和生长非必需蛋白。现在研究得比较多的是革兰氏阳性菌中的肺炎链球菌、金黄色葡萄球菌、枯草芽孢杆菌等，革兰氏阴性菌中的大肠埃希氏菌、铜绿假单胞菌、淋病奈瑟氏菌、流感嗜血菌等。
以大肠埃希氏菌为例阐明不同的PBPs的功能。大肠埃希氏菌含有7种PBPs，依次为PBP1a、PBP1b、PBP2、PBP3、PBP4、PBP5、PBP6。PBP1a为细菌生长非必需蛋白，缺乏PBP1a的变异株能够存活。PBP1b是维持细菌生长的重要蛋白质，是肽聚糖交联过程中的必需酶，也是青霉素溶解细胞作用的靶位。PBP2能维持大肠埃希氏菌的张力，使菌体保持杆棒状，当基因突变引起PBP2减少或缺乏时可使细菌变成圆球形而致溶解死亡。PBP3与细菌分裂有关，是隔膜的胞壁质形成的必须成分，抗生素选择性的作用于PBP3后，能够阻止大肠埃希氏菌的分裂并使细胞形成丝状体而不溶解。PBP4同时具有D，D-羧肽酶活性及D，D-内肽酶活性，但不是β-内酰胺类抗生素的主要作用靶位。PBP5是细菌生长非必需蛋白，具有D-丙氨酸羧肽酶IA的活性，而这个酶在细菌体内能保护大肠埃希氏菌不致被低浓度的β-内酰胺类抗生素杀死。PBP6具有D-丙氨酸羧肽酶I的活性，在细菌的静止期的含量远比指数生长期的要高(2～10倍)，能在静止期稳定肽聚糖的结构。有研究者发现另有两种青霉素结合蛋白PBP7(31.8ku)和它的蛋白降解产物PBP8(28.8ku)，均有D，D-内肽酶活性，特异性地水解大分子的细胞壁质的D，D-DAP-Ala间的肽键。克雷伯氏菌、沙门氏菌和铜绿假单胞菌的PBPs类型和大肠埃希氏菌高度相似。有报道PBPs还参与AmpC酶诱导产生过程，该酶是细菌的某种低分子质量PBP(PBP4或PBP7)暴露于β-内酰胺类抗生素后分泌的，这种低分子质量的PBPs很可能是β内酰胺酶的前体。
