肿瘤坏死因子的蛋白特性
1、人TNF-α前体由233个氨基酸组成（26 kDa），其中包含由76个氨基酸残基组成的信号肽，在TNF转化酶TACE的作用下，切除信号肽，形成成熟的157个氨基酸残基的TNF-α（17 kDa）。由于没有蛋氨酸残基，故不存在糖基化位点，其中第69位和101位两个半胱氨酸形成分子内二硫键。人类 TNF-α与小鼠 TNF-α有79%氨基酸组成同源性，TNF-α的生物学作用似无明显的种属特异性。最近有人报道通过基因工程技术表达了N端少2个氨基酸（Val、Arg）的155氨基酸人TNF-α，具有更好的生物学活性和抗肿瘤效应。此外，还有用基因工程方法，将TNF-α分子氨基端7个氨基酸残基缺失，再将8Pro、9Ser和10Asp改为8Arg、9Lys和10Arg，或者再同时将157Leu改为157Phe，改构后的TNF-α比天然TNF体外杀伤L929细胞的活性增加1000倍左右，在体内肿瘤出血坏死效应也明显增加。TNF-α和β发挥生物学效应的天然形式是同源的三聚体。
2、人类TNF-β分子由205个氨基酸残基组成，含34氨基酸残基的信号肽，成熟型TNF-β分子为171个氨基酸残基，分子量25kDa。
3、人类TNF-β与TNF-α其DNA同源序列达56%，氨基酸水平上同源性为36%。应用X射线晶体衍射技术证明， TNF是由三个相同的单体亚单位组成的致密三聚体， 单体亚单位呈楔形，由β片层折叠形成β夹心结构(β-Sandwich structure)。
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