关于环孢霉素A的作用机制介绍
环孢菌素A发挥作用的主要机制是环孢菌素A与亲环孢素形成复合物再与依赖钙/钙结合蛋白的钙调磷酸酶作用，抑制NF-AT的去磷酸化使其不能进入核内，从而抑制IL-2的产生，T淋巴细胞的生成受抑制。
环孢菌素A结构的1、2、3、10、11位氨基酸是环孢素A与CyP的结合区，3-9位氨基酸是与CaN作用的效应区。CyP是广泛存在于原核和真核生物组织中的一种蛋白，是肽酰-脯氨酰顺反异构酶家族成员，具有PPIase活性，可以催化肽或蛋白底物的肽酰-脯氨酰顺反式之间的内部转化。
当CsA和CyP结合后，CsA分子结构与游离CsA分子结构相比其构象发生了明显的变化，分子中原有的氢键均断裂，形成新的氢键。分子中的酰氨键也由顺式转化为反式，这样形成的复合物才能与CaN作用；单独的CsA或CyP都不能与CaN作用。研究发现，环孢菌素A只需要结合1%～10%的亲环孢素就能发挥其免疫抑制活性。但是在环孢菌素中与CyP的结合能力的强弱并不能体现为免疫抑制的强弱，与CyP结合能力强的免疫抑制活性不一定就强，而与CyP结合能力很弱的也不一定就没免疫抑制活性。
CsA和CyP的结合是产生抑制CaN活性的基础，在环孢菌素A与CyP的结合区中对结合有重要贡献的是CsA的1位氨基酸，氨基酸MeBmt结构与CyP的最适底物结构相似，形成的过渡态能量最低最稳定，这对CsA和CyP的高亲和力是很重要的。
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