丁建平组的博士生杨荟和王建船等人解析了daclizumab的Fab片段与IL-2Rα胞外区的复合物的晶体结构，分析了抗原-抗体之间的相互作用。进一步通过对复合物的结构分析和与已报道的生化数据的比较，鉴定了daclizumab的抗原决定表位。结构分析表明，Fab片段的CDR环区主要通过一个带正电的表面及其两侧两个相对疏水的区域与IL-2Rα两个shushi-like结构域D1和
D2发生较强的亲水和疏水相互作用，因此daclizumab对IL-2Rα的识别具有高亲和力和高特异性。进一步与已报道的IL-2/IL-2Rα及
IL-2/IL-2Rαβγc复合物的结构比较，发现daclizumab的抗原表位与IL-2识别IL-2Raα区域有很大程度上的重叠，而且和IL-2相比daclizumab与IL-2Rα具有更强的相互作用，因此可以竞争性地结合IL-2Rα，从而阻断IL-2与IL-
2Rα的结合而抑制IL-2信号通路的激活。